GRPP (Human)；1132745 - 52 - 8；MTSGQP RLSAPAPG LRRA PLG SRPPP - NH₂

1. 基本信息

英文名称：GRPP (Human)，全称为 Gastrin - releasing peptide precursor (1-27) (Human)

中文名称：人源胃泌素释放肽前体（1 - 27）

氨基酸序列：蛋氨酸 - 苏氨酸 - 丝氨酸 - 甘氨酸 - 谷氨酰胺 - 脯氨酸 - 精氨酸 - 亮氨酸 - 丝氨酸 - 丙氨酸 - 脯氨酸 - 丙氨酸 - 脯氨酸 - 甘氨酸 - 亮氨酸 - 精氨酸 - 精氨酸 - 丙氨酸 - 脯氨酸 - 亮氨酸 - 甘氨酸 - 丝氨酸 - 精氨酸 - 脯氨酸 - 脯氨酸 - 脯氨酸 - 脯氨酸酰胺

单字母序列：MTSGQP RLSAPAPG LRRA PLG SRPPP - NH₂

三字母序列：Met - Thr - Ser - Gly - Gln - Pro - Arg - Leu - Ser - Ala - Pro - Ala - Pro - Gly - Leu - Arg - Arg - Ala - Pro - Leu - Gly - Ser - Arg - Pro - Pro - Pro - NH₂

分子量：约 3008.41Da

分子式：C₁₃₄H₂₁₆N₄₄O₃₈

等电点：因序列富含精氨酸等碱性氨基酸，理论等电点偏碱性。借助氨基酸 pKa 值及相关软件初步估算，等电点在 10.5 左右，精确值需专业实验测定。

CAS 号：1132745 - 52 - 8

供应商：上海楚肽生物科技有限公司

所有产品仅用作实验室科学研究，不为任何个人用途提供产品和服务

2. 结构信息

从一级结构看，GRPP (Human) 由 27 个氨基酸按特定顺序连接成线性多肽链。在二级结构层面，脯氨酸的存在对结构影响显著。脯氨酸因特殊的环状结构，常使肽链形成转折，阻碍 α - 螺旋的连续形成，促使 β - 转角等结构的产生。多个脯氨酸连续排列，会形成独特的结构模体。在三级结构上，多肽链通过氢键、离子键（精氨酸等带正电氨基酸与其他氨基酸相互作用）、范德华力等维持稳定的三维构象。尽管序列中半胱氨酸较少，但不排除分子内或分子间形成少量二硫键，进一步稳定空间结构。

3. 作用机理及研究进展

作用机理：GRPP (Human) 是胃泌素释放肽（GRP）的前体片段，在体内可进一步加工形成具有生物活性的 GRP。GRP 主要通过与神经激肽 B 受体（NK - 2R）结合，激活下游信号通路。结合后，激活磷脂酶 C（PLC），促使三磷酸肌醇（IP₃）和二酰甘油（DAG）生成。IP₃可促使细胞内钙离子释放，DAG 则激活蛋白激酶 C（PKC），进而调节细胞的生理活动，如刺激胃肠道激素分泌、调节胃肠道平滑肌收缩、参与神经调节等。

研究进展：在肿瘤研究领域，GRPP 及其加工产物 GRP 与多种肿瘤的发生、发展密切相关。部分肿瘤细胞高表达 NK - 2R，GRP 与受体结合后，可促进肿瘤细胞增殖、抑制凋亡，并增强肿瘤细胞的侵袭和转移能力。因此，以 GRP - NK - 2R 信号通路为靶点，开发抗肿瘤药物成为研究热点。在神经系统疾病研究方面，GRP 参与神经调节，其功能异常可能与某些神经精神疾病的发病机制有关，通过研究 GRPP 及 GRP 的作用机制，有望为相关疾病的治疗提供新策略。

4. 溶解保存

溶解：鉴于 GRPP (Human) 含有较多碱性氨基酸，整体带正电荷，可优先尝试用无菌水溶解。若溶解效果欠佳，可使用稀酸溶液，如 0.1% 乙酸溶液助溶。对于难溶情况，可先在少量二甲基亚砜（DMSO）中溶解，再用缓冲液或水稀释至所需浓度。溶解过程需缓慢加入溶剂，同时搅拌或超声辅助溶解，并确保操作环境无菌，防止多肽溶液被污染。

保存：通常将 GRPP (Human) 保存在 - 20℃或更低温度的冰箱中，抑制多肽降解和化学变化。保存时应置于干燥、密封的容器内，避免水分和氧气进入。长期保存建议采用冻干粉形式，使用前再进行溶解。需特别注意避免反复冻融，因为这会破坏多肽结构，降低活性。定期通过相关生物活性检测方法检查保存样品的活性，同时观察其外观是否有变色、结块等异常现象。

5. 相关多肽

胃泌素释放肽（GRP）：GRP 由 GRPP 进一步加工而成，二者结构和功能密切相关。GRP 是一种神经肽，广泛分布于中枢神经系统和胃肠道，在调节胃肠道功能、神经传递以及肿瘤发生发展等方面发挥重要作用。

蛙皮素：蛙皮素与 GRP 具有相似的氨基酸序列和生物学活性，二者都能与 NK - 2R 结合，激活相似的信号通路，在调节胃肠道生理功能和肿瘤生物学行为方面具有类似作用。

6. 相关文献

[1] Moody, T. W., et al. "Gastrin - releasing peptide: structure, biology, and therapeutic applications." Peptides, 2004, 25(6): 943 - 967.

[2] Jensen, R. T., et al. "Neuropeptide receptors in normal and neoplastic cells. 3. Bombesin/gastrin - releasing peptide and neuromedin B receptors: structure, function, and potential therapeutic implications." Journal of Clinical Endocrinology & Metabolism, 1996, 81(2): 432 - 444.